Escudo de la República de Colombia
Sistema Nacional de Biliotecas - Repositorio Institucional Universidad Nacional de Colombia Biblioteca Digital - Repositorio Institucional UN Sistema Nacional de Bibliotecas UN

Diseño, síntesis y evaluación “in vitro” de análogos de péptidos antimicrobianos con potencial actividad como compuestos antituberculosos

Chingaté López, Sandra Milena (2012) Diseño, síntesis y evaluación “in vitro” de análogos de péptidos antimicrobianos con potencial actividad como compuestos antituberculosos. Maestría thesis, Universidad Nacional de Colombia.

Texto completo

[img]
Vista previa
PDF - Versión Aceptada
Available under License Creative Commons Attribution Non-commercial No Derivatives.

2MB

Resumen

En este estudio, se utilizaron herramientas de la bioinformática para diseñar in silico secuencias análogas de los péptidos antimicrobianos LL37, Bombinina, Protamina, Dermacidina 1L, Maximina 1, CAP 18, SMAP 29, PMAP 36 y Cecropina B, mostrando mejor estructura helicoidal y actividad antibacteriana en comparación con las secuencias nativas derivadas (péptidos de 15 residuos, denominados A). Los péptidos derivados y análogos (denominados B) se sintetizaron usando la estrategia de Fmoc, se purificaron por RP-HPLC y se caracterizaron por MALDI-TOF y dicroísmo circular. El ensayo in vitro de la viabilidad de las células de M. smegmatis mc2155, el péptido análogo de CAP 18-B muestra una concentración mínima inhibitoria 10 veces menor al péptido CAP 18-A. Los péptidos diseñados mostraron hemólisis menor al 10% e inhibición significativa de la actividad de la ATPasa basal. Los resultados obtenidos sugieren que los péptidos diseñados pueden interferir con la viabilidad de micobacterias y tienen potencial aplicación antituberculosa., Abstract. In this study, the “in silico” design with bioinformatics tools of analogous sequences of the antimicrobial peptides LL37, Bombinin, Protamine, Dermacidin 1L, Maximin 1, CAP 18, SMAP 29, PMAP 36 and Cecropin B, displayed improved helical structure and antibacterial activity in comparison with derived native sequences derived. Analogues and derived peptides were synthesized using Fmoc strategy, purified by RP-HPLC and characterized by MALDI-TOF and circular dichroism. The in vitro cell viability assay of M. smegmatis mc2155, an analogous peptide CAP 18-B displayed a minimal inhibitory concentration 10-fold lower that the showed for the native peptide. In addition, the designed analogous peptides showed human erythrocytes hemolysis lesser than 10% and significant inhibition of the basal ATPase activity of mycobacterial plasma membrane vesicles, the results obtained suggest that the designed peptides can interfere with the mycobacterial viability and have potential antituberculous application.

Tipo de documento:Tesis/trabajos de grado - Thesis (Maestría)
Colaborador / Asesor:Salazar Pulido, Luz Mary
Información adicional:Magister en Ciencias Bioquímica. Línea de Investigación: Interacción Hospedero-Patógeno
Palabras clave:Péptidos antimicrobianos, Tuberculosis, Catelicidinas, Actividad ATPasa, Antimicrobial peptides, Tuberculosis, Cathelicidins, ATPase activity
Temática:5 Ciencias naturales y matemáticas / Science > 54 Química y ciencias afines / Chemistry
6 Tecnología (ciencias aplicadas) / Technology > 61 Ciencias médicas; Medicina / Medicine & health
Unidad administrativa:Sede Bogotá > Facultad de Ciencias > Departamento de Química
Código ID:39576
Enviado por : Universidad Nacional de Colombia Biblioteca Digital -1-Sede Bogotá
Enviado el día :31 Julio 2014 16:00
Ultima modificación:31 Julio 2014 16:00
Ultima modificación:31 Julio 2014 16:00
Exportar:Clic aquí
Estadísticas:Clic aquí
Compartir:

Solamente administradores del repositorio: página de control del ítem

Vicerrectoría de Investigación: Número uno en investigación
Indexado por:
Indexado por Scholar Google WorldCat DRIVER Metabiblioteca OAIster BASE BDCOL Registry of Open Access Repositories SNAAC Red de repositorios latinoamericanos eprints Open archives La referencia Tesis latinoamericanas OpenDOAR CLACSO
Este sitio web se ve mejor en Firefox