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Integración de los procesos heterogéneos en el análisis de la cinética de producción de biodiésel usando enzimas inmovilizadas en un reactor por lotes

Castro Posada, John Henry (2016) Integración de los procesos heterogéneos en el análisis de la cinética de producción de biodiésel usando enzimas inmovilizadas en un reactor por lotes. Maestría thesis, Universidad Nacional de Colombia – Sede Medellín.

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Resumen

El uso de lipasas ha tomado gran importancia durante los últimos años en el campo investigativo para la producción enzimática de biodiésel, por ser una alternativa para la catálisis del proceso de transesterificación. Las lipasas tienen una importante ventaja frente a los catalizadores tradicionalmente usados en la producción de biodiésel porque permiten aprovechar aceites ácidos como sustrato, reduciendo así los pretratamiento asociados a la neutralización de la acidez de los aceites y brindando la posibilidad de integrar las etapas reactivas de esterificación y transesterificación en una sola etapa. La implementación de las lipasas para la producción de biodiésel a nivel industrial se ve principalmente limitada por factores asociados al costo del catalizador y por los altos tiempos de proceso requerido, en comparación con los catalizadores tradicionalmente usados. Una alternativa que se ha venido desarrollando con miras a convertir las lipasas en una opción atractiva para su implementación a nivel industrial es la inmovilización de las lipasas en soportes mesoporosos, que permitan reusarlas durante varios ciclos de procesos, pero con la desventaja que el proceso de inmovilización agrega costos al biocatalizador. Otra de las estrategias consiste en la formulación de soluciones enzimáticas de bajo costo que pueden ser producidas a precios entre 30-50% más bajos que las inmovilizadas. El objetivo de este trabajo consistió en integrar los procesos heterogéneos en el análisis de los fenómenos que influyen en la cinética y el rendimiento del proceso de producción enzimática de biodiésel usando enzimas inmovilizadas. Para lograr cumplir el objetivo, en primer lugar se realizó una comparación del contenido de FAME obtenido usando una formulación líquida enzimática de la lipasa de Thermomyces lanuginosus, tanto en forma libre como inmovilizada bajo las mismas condiciones de proceso. A través de una prueba de comparación de medias, se concluyó con una confianza del 95% que la diferencia en contenido de FAME obtenido al usar la enzima en forma libre e inmovilizadas bajo las mismas condiciones de proceso (temperatura de 34ºC, cantidad de enzima de 1,1% en peso del aceite, relación molar metanol: aceite de 4.1:1, tiempo de reacción de 9 horas, cantidad de agua de 2% en peso del aceite y agitación de 200rpm) son significativas. Esto se interpretó en un factor de efectividad para la reacción de 64,1% usando el inmovilizado enzimático respecto al proceso usando la enzima en forma libre. En segundo lugar, se elaboró un modelo semifísico de base fenomenológica para la identificación de la cinética enzimática en forma libre, el cual se desarrolló a partir de un mecanismo de reacción de hidroesterificación y alcohólisis en simultáneo, con alimentación discontinua de metanol. Se obtuvo un modelo con un error acumulado de 4.49 respecto a los datos cinéticos experimentales. El modelo fue validado para un proceso llevado a cabo durante 9 horas, con un error de predicción del contenido de FAME de 0.14% respecto a contenido de FAME experimental. Se evaluaron matemáticamente las limitaciones por transferencia de masa interna al usar la enzima en forma inmovilizada, encontrando en este caso que las limitaciones por transferencia de masa impuestas por el soporte eran despreciables. Finalmente se elaboró un modelo semifísico para la enzima inmovilizada, teniendo en cuenta las limitaciones externas por transferencia de masa impuestas por la formación de una capa de glicerol alrededor del soporte. El modelo fue validado para un proceso llevado a cabo durante 9 horas, con un error de predicción del contenido de FAME de 0.026% respecto a contenido de FAME experimental., Abstract: The use of lipases has taken great importance during last years in the field of research for the enzymatic production of biodiesel, as an alternative for the catalysis of the transesterification process. Lipases have a significant advantage over the catalysts traditionally used in biodiesel production because they allow using acid oils as a substrate, thus reducing the pretreatment associated to the neutralization of the acidity of the oils and providing the possibility of integrating the reactive steps of esterification and transesterification in a single step. The implementation of lipases for the biodiesel production at industrial level is mainly limited by factors associated with the cost of the catalyst and the high processing times required, in comparison with the catalysts traditionally used. An alternative that has been developed with a view to making lipases in an attractive option for implementing them at industrial level is the immobilization of lipases on mesoporous supports, which allow them to be reused during several cycles of processes, but with the disadvantage that the immobilization process adds costs to the biocatalyst. Another strategy is the formulation of low cost enzymatic solutions that can be produced at prices between 30-50% lower than immobilized enzymes. The goal of this work was to integrate the heterogeneous processes in the analysis of the phenomena that influence on the kinetics and the yield of the enzymatic production process of biodiesel using immobilized enzymes. In order to achieve the objective, first a comparison of the FAME content obtained using an enzymatic liquid formulation of lipase from Thermomyces lanuginosus, both in free form and immobilized under the same process conditions was done. Through a comparison of means test, it was concluded with 95% confidence that the difference in FAME content obtained when using the enzyme in free and immobilized form under the same process conditions (temperature 34ºC, amount of enzyme 1.1% weight of the oil, molar ratio methanol: oil 4.1: 1, reaction time 9 hours, water quantity of 2% weight of oil and stirring of 200rpm) are significant. This one was interpreted as an effectiveness factor for the reaction of 64.1% when it using the enzyme immobilized respect to the process using the enzyme in free form. The decrease in the effectiveness factor for the reaction was attributed to the mass transfer limitations imposed by the immobilization support. Secondly, a semi-physical model with phenomenological basis was developed for the identification of the enzymatic kinetics in free form. The mathematical model for the process with free enzyme was developed from a simultaneous hydroesterification and alcoholysis reaction mechanism with discontinuous methanol feed. The model was obtained with an ccumulated error of 4.49 respect to the kinetics experimental data. The model was validated for a process performed during 9 hours, finding that the prediction error of the FAME content was 0.14% with respect to the experimental FAME content. The internal mass transfer limitations were mathematically evaluated using the enzyme in immobilized form, finding in this case that the mass transfer limitations imposed by the carrier were insignificant. Finally, a semi-physical model with a phenomenological basis was developed for the identification of the enzymatic kinetics in immobilized form, taking account the external mass transfer limitations imposed for the formation of a glycerol’s layer around the carrier. The model was validated for a process performed during 9 hours, finding that the prediction error of the FAME content was 0.026% with respect to the experimental FAME content.

Tipo de documento:Tesis/trabajos de grado - Thesis (Maestría)
Colaborador / Asesor:Ruiz Colorado, Ángela Adriana and Romero Anaya, Aroldo José
Información adicional:Línea de Investigación: Producción enzimática de biodiésel
Palabras clave:Biodiésel, catálisis enzimática, activación interfacial, inmovilización, modelo semifísico, Biodiesel, Enzymatic, Catalysis, Interfacial activation, Immobilization, Semiphysical model
Temática:6 Tecnología (ciencias aplicadas) / Technology > 66 Ingeniería química y Tecnologías relacionadas/ Chemical engineering
Unidad administrativa:Sede Medellín > Facultad de Minas > Escuela de Química y Petróleos
Código ID:56272
Enviado por : I. Químico John Henry Castro Posada
Enviado el día :04 Apr 2017 13:52
Ultima modificación:20 Noviembre 2017 15:46
Ultima modificación:20 Noviembre 2017 15:46
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